第一篇：生物化学与分子读书报告

读书报告（学习心得体会）

生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。这门课程给我印象最深的不仅是它大量的专业名词，还有它也是这学期所有课程里最厚最重的一本书了。在第一堂课中，我们在老师带领下对这门的学习有了初步的认识，知道它的功能作用，了解它的学习领域。

生物化学与分子生物学在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节。生物化学与分子生物学是目前自然科学中进展最迅速、最具活力的前沿领域。它是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调控的一门科学，它是一门具有先进性、科学性和系统性的学科，并以众多相关学科为基础。由于其在生物等学科的重要性而使内容逐渐增多，且发展速度快，新知识、新进展不断涌现，有大量需要记忆和思考的内容，因此学好它不是一件容易的事情。

最开始的我确实觉得无从下手，面对书上大量的知识点很是迷茫，我开始有慢慢的很认真的看课本上的内容，逐字逐句的理解、体会和记忆。但学习效率很慢，而且学习得效果也很不令人满意。书上的内容太多，太杂，即使我有讲整个的内容都看里一遍，也无法讲他们转变为我自己脑中的知识，最明显的就是表现在做题上，完全就是觉得所考的题和所学的知识无法联系在一起，可能问题便在于没有理解到知识内容，思考太少，知识也很浅。

学习不怕没问题，怕的就是没有问题。学会解决问题，也是自己能力的一种提高。我有将自己的问题与高年级的师兄师姐进行交流，他们也有耐心得一起寻找解决的方法，并且还告诉我他们的一些学习方法和心得体会，让我受益匪浅。同时我自己也通过互联网和图书馆，去找一些资料，以便自己深入的理解学习得内容。上课前一定要提前预习，这个是很有必要的。在课堂上，认真听讲是最为关键的，虽然不能完全听懂，但我有努力跟上老师的上课节奏，跟着老师的思路走，课后通过老师的课件和上课所做的笔记，再进行二次学习，及时学习，及时复习，不拖延。以下是一下学习得方法，我觉得还挺值得借鉴的 1．抓住主线，由表及里，循序渐进

根据研究内容，生物化学可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素、激素和抗生素等的组成、结构与功能。重点掌握生物分子具有哪些基本的结构，哪些重要的理化性质，以及结构与功能之间有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径（糖酵解、三羧酸循环途径、糖异生途径等）；脂肪酸分解与合成和酮体代谢途径；氨基酸的脱氨基及氨的代谢；能量生成方式等；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系等问题。③分子生物学基础：重点介绍了 DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶及特点等方面对三个过程进行比较。在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律，学会抓住线条、围绕主线向外扩展和上下联系的方法。

2．懂得记忆法，学会记忆

学习生化时，最大的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号、一些关键词的缩写、氨基酸和碱基的结构等是需要记的，而有些生物分子的结构式如维生素B12等并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法，注意前后关联，不要前后脱节。另外，理解和记忆都是掌握知识的基本保证，记忆应该建立在理解的基础之上，并且也只有在理解的基础上记忆，才能记得牢，记得准。

3．勤于动手，联系实际

这是由“学懂”转向“会做”的桥梁和提高我们在考试中应试能力的重要保证。不少人在考试中常常是教材内容确实都弄懂了，但一上考场应试，做起来就感十分吃力，甚至头脑发涨，手足无措，原因就是平时只“看”不“练”。其实，“学懂”和“会做”并不完全是一回事。一般来说，要想在考试中对考题应付自如，必须具备以下几点：①真正掌握所学过的知识和内容；②能在短时间内理清思路，分清层次，确定具体的解题方法和步骤，组织好解题语言；③掌握必要的答题技巧。而后两点只有靠大量的习题练习才能解决，这就要求学习者和考生在平时的学习中勤于动手，强化解题训练。只有这样，才能巩固教材内容，缩短教材与试题间的知识损耗；才能在模拟的情境和规定的时间内体验应考实战所需要的生理与心理承受力。

另外，应将所学的基础理论知识应用到实际中，做到理论联系实际。如应用酶促反应动力学和维生素等章节的基础理论知识解释磺胺药物的作用机理；应用糖代谢等章节的基础理论知识解释糠尿病的发病机理和临床上的“三多一少”症状；应用维生素和核酸代谢等章节的基础理论知识解释为什么缺乏叶酸和维生素B12会导致巨幼红细胞贫血：应用酶学等章节的基础理论知识解释酶原激活和同工酶的生理意义等。

4．紧扣大纲，突出重点

大纲对考试内容从能力层次上提出不同要求，即“了解”、“熟悉”和“掌握”三个层次。要求掌握的内容：能对内容融会贯通，并灵活运用；要求熟悉的内容：对内容能深刻理解，并能用自己的语言对其叙述；要求理解的内容：对所学过的内容基本能理解，并能模仿记忆。一般在考试中各层次所占的比例分别为：“掌握”，60-70％，“熟悉”，20-30％，“了解”，10％。复习时紧扣大纲，明确要求，突出重点，强化难点，可以收到事半功倍的效果。另外，重点与一般的关系处理不当是许多考生学习和考试效果不佳的一个重要根源。有的人在学习中图省劲，只注意死抠几个重点章节，甚至只围绕重点内容猜、押几个重点题。这样既不能全面掌握知识，又与目前考试内容覆盖面大的特点相悖，因此极易失败。有的则相反，在学习中不注意把握重点，觉得每章、每节和每个问题都很重要，从而在学习中面面具到，结果下功夫不小，效果却不好。所以，在学习中必须区分重点和一般的关系，突出重点，兼顾一般。所谓重点，是指那些在整个内容体系中占有重要位置的章节和问题，就是要在这些章节和问题上多下些功夫，真正学深学透，弄懂弄通。

第二篇：生物化学读书报告

读书报告（学习心得体会）

生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。这门课程给我印象最深的不仅是它大量的专业名词，还有它也是这学期所有课程里最厚最重的一本书了。在第一堂课中，我们在老师带领下对这门的学习有了初步的认识，知道它的功能作用，了解它的学习领域。

生物化学与分子生物学在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节。生物化学与分子生物学是目前自然科学中进展最迅速、最具活力的前沿领域。它是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调控的一门科学，它是一门具有先进性、科学性和系统性的学科，并以众多相关学科为基础。由于其在生物等学科的重要性而使内容逐渐增多，且发展速度快，新知识、新进展不断涌现，有大量需要记忆和思考的内容，因此学好它不是一件容易的事情。

最开始的我确实觉得无从下手，面对书上大量的知识点很是迷茫，我开始有慢慢的很认真的看课本上的内容，逐字逐句的理解、体会和记忆。但学习效率很慢，而且学习得效果也很不令人满意。书上的内容太多，太杂，即使我有讲整个的内容都看里一遍，也无法讲他们转变为我自己脑中的知识，最明显的就是表现在做题上，完全就是觉得所考的题和所学的知识无法联系在一起，可能问题便在于没有理解到知识内容，思考太少，知识也很浅。学习不怕没问题，怕的就是没有问题。学会解决问题，也是自己能

力的一种提高。我有将自己的问题与高年级的师兄师姐进行交流，他们也有耐心得一起寻找解决的方法，并且还告诉我他们的一些学习方法和心得体会，让我受益匪浅。同时我自己也通过互联网和图书馆，去找一些资料，以便自己深入的理解学习得内容。上课前一定要提前预习，这个是很有必要的。在课堂上，认真听讲是最为关键的，虽然不能完全听懂，但我有努力跟上老师的上课节奏，跟着老师的思路走，课后通过老师的课件和上课所做的笔记，再进行二次学习，及时学习，及时复习，不拖延。以下是一下学习得方法，我觉得还挺值得借鉴的

1．抓住主线，由表及里，循序渐进

根据研究内容，生物化学可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素、激素和抗生素等的组成、结构与功能。重点掌握生物分子具有哪些基本的结构，哪些重要的理化性质，以及结构与功能之间有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径（糖酵解、三羧酸循环途径、糖异生途径等）；脂肪酸分解与合成和酮体代谢途径；氨基酸的脱氨基及氨的代谢；能量生成方式等；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系等问题。③分子生物学基础：重点介绍了 dna复制，dna转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复 制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶及特点等方面对三个过程进行比较。在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律，学会抓住线条、围绕主线向外扩展和上下联系的方法。2．懂得记忆法，学会记忆

学习生化时，最大的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号、一些关键词的缩写、氨基酸和碱基的结构等是需要记的，而有些生物分子的结构式如维生素b12等并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法，注意前后关联，不要前后脱节。另外，理解和记忆都是掌握知识的基本保证，记忆应该建立在理解的基础之上，并且也只有在理解的基础上记忆，才能记得牢，记得准。

3．勤于动手，联系实际

这是由“学懂”转向“会做”的桥梁和提高我们在考试中应试能力的重要保证。不少人在考试中常常是教材内容确实都弄懂了，但一上考场应试，做起来就感十分吃力，甚至头脑发涨，手足无措，原因就是平时只“看”不“练”。其实，“学懂”和“会做”并不完全是一回事。一般来说，要想在考试中对考题应付自如，必须具备以下几点：①真正掌握所学过的知识和内容；②能在短时间内理清思路，分清层次，确定具体的解题方法和步骤，组织好解题语言；③掌握必要的答

题技巧。而后两点只有靠大量的习题练习才能解决，这就要求学习者和考生在平时的学习中勤于动手，强化解题训练。只有这样，才能巩固教材内容，缩短教材与试题间的知识损耗；才能在模拟的情境和规定的时间内体验应考实战所需要的生理与心理承受力。

另外，应将所学的基础理论知识应用到实际中，做到理论联系实际。如应用酶促反应动力学和维生素等章节的基础理论知识解释磺胺药物的作用机理；应用糖代谢等章节的基础理论知识解释糠尿病的发病机理和临床上的“三多一少”症状；应用维生素和核酸代谢等章节的基础理论知识解释为什么缺乏叶酸和维生素b12会导致巨幼红细胞贫血：应用酶学等章节的基础理论知识解释酶原激活和同工酶的生理意义等。4．紧扣大纲，突出重点

大纲对考试内容从能力层次上提出不同要求，即“了解”、“熟悉”和“掌握”三个层次。要求掌握的内容：能对内容融会贯通，并灵活运用；要求熟悉的内容：对内容能深刻理解，并能用自己的语言对其叙述；要求理解的内容：对所学过的内容基本能理解，并能模仿记忆。一般在考试中各层次所占的比例分别为：“掌握”，60-70％，“熟悉”，20-30％，“了解”，10％。复习时紧扣大纲，明确要求，突出重点，强化难点，可以收到事半功倍的效果。另外，重点与一般的关系处理不当是许多考生学习和考试效果不佳的一个重要根源。有的人在学习中图省劲，只注意死抠几个重点章节，甚至只围绕重点内容猜、押几个重点题。这样既不能全面掌握知识，又与目前考试内容覆盖面大的特点相悖，因此极易失败。有的则相反，在学习中不注意把握重点，觉得每章、每节和每个问题都很重要，从而在学习中面面具到，结果下功夫不小，效果却不好。所以，在学习中必须区分重点和一般的关系，突出重点，兼顾一般。所谓重点，是指那些在整个内容体系中占有重要位置的章节和问题，就是要在这些章节和问题上多下些功夫，真正学深学透，弄懂弄通。篇二：生物化学读书报告

生物化学与分子生物学读书报告

临床卓越3班 by苏苏微恙

转眼大一就要过去了，这学期我们进行了生物化学与分子生物学这门课的系统学习。校园里广泛流传的一句话是：生理生化，必有一挂。从这句话中不难看出生化这门课的难度，挂科率之高啊。生物化学与分子生物学给我感觉就是内容多而杂，教材足足有五百多页，所以开始就对与这门课有种恐惧感，担心不小心就挂了。

我们系的生化课安排在了周一下午和周四的上午，每次3节课。由于我晚上睡得比较迟，经常是上课没有精神。所以周一的前两节课强撑着认真听课，但是精力始终无法集中，实在是疲倦，所以听课的时候都是迷迷糊糊的。虽然课堂上都算是在听，也做了笔记，但是往往都记得很凌乱。课后我会去上自习，但是书上的笔记总是乱记，记在了不对的地方，晚上看书的时候就很慢，晚上看的内容也比较少，效率也就比较低下。生化书中内容太多，我经常是看了后面的，前面的就没有了印象。有些时候部门的事情太繁琐，没有及时的找时间进行回顾与复习，就算是上课认真听了，也听懂了的内容，过几天就完全没有了印象。应该每次课都是三节，教学的安排，不允许老师慢慢的讲，每次都是讲一章甚至更多，所以一次不复习，就会遗留下很多的不熟悉内容。半期考试前，才发现自己有几章根本没有认真地看过一次，就算是之前看过的内容，留在脑海里的也所剩无几。面对半期考试，无奈之下熬了几天夜，但是内容是在是太多，根本没有办法看完，于是草草的做了一些题，祈祷半期能考到，当然我知道这种想法

是不对的，作为一个医学生，不能以考试为最终的目的，不能存在任何的侥幸心理。所幸的是半期的生化考试没有挂科，但我们所追求的不该仅仅是不挂科。让人不甚满意的半期考试结束了，转眼又是期末，半期没考好值得我进行总结。要取得好的成绩必须有好的方法。高中的时候一个知识点老师会反复的讲，然后反复的做题，不需要刻意的死记硬背就能把只是掌握得很牢固。而大学里就完全不一样。就如同我们生化的学习。每次上课，老师都会讲很多的内容，速度也很快，当然我能理解老师的速度，毕竟一学期就只有那么多个课时，老师必须在规定的时间内讲完这本书，这对于老师而言也是一种不小的压力。所以我觉得老师只是一个引导的作用，课堂上也不可能都记住。学习还是要靠我们用课余的时间。生化的内容是复杂而且很多的，知识点要想记住并且记牢，光靠死记硬背实在是不可取的。那样记知识不仅要花很多的时间，更严重的是记得很不牢固和准确，自己就像是沦为背书的工具，学习的奴役，我上半期的学习就存在这样的问题。所以呢，咨询了学霸也自己上网找了些记忆的方法和技巧。比如三羧酸循环，之前记的时候真心，而且记了很多遍，虽然最终是记住了，但是却花费了很多的时间。网上有些口诀确实不错：“宁异戊同，二虎言平。一同平虎，两虎一能”。“宁异勿同”，分别代表的是柠檬酸，异柠檬酸，酮戊酸；而“二虎言平”分别代表的是琥珀酰，琥珀酸，延胡索酸，苹果酸，“言平”之后呢，就会回到最初的起点，那就是草酰乙酸。如此复杂的三羧酸循环，就变成了短短的口诀，确实容易了好多。之前都没有

想过用别人总结出来的经验会这么省力。平时上网都是看电影等等，很少用来学习，但是才法相网上有很多的资源可以有助于我们的学习，就像这种知识点的总结，网上一搜就会有很多，还有各种学校的教学视频等，都是可以供我们参考，可以帮助我们学习生化的。我会在期末考试前认真地看书，同时学会好好地利用网络的资源，争取去得好成绩。

对于老师的教学，我觉得课堂前的回顾复习非常的好。唤起我们对于上一堂的知识点的记忆。其实我觉得更有效的是之前的课前做填空题，我觉得为了帮助我们复习就没有必要用英文，改成中文，课堂上花费的时间就会减少，而且我们知道课前会有几道填空题的话，就会督促我们去复习，如果有不知道的，就会下来认真去复习。有些同学觉得老师的口音怎么样怎么样，但我觉得那是老师的特色，希望老师自己也不要太介意，我们相信在老师的交到下，我们都能取得好的成绩！篇三：生化读书报告

生化读书报告

物质代谢及其调节——糖代谢

这学期，我接触了一门新的课程——《生物化学与分子生物学》，从一开始上课我就很重视这门课程，原因有二：一是这门课程学分是最高的，二是这本书是我们这学期所有书中最厚的一本书。从开学至今，这本书也学得差不多了，在学习这门课程的过程中，有辛酸、苦楚，也有快乐与收获。总体而言，前面五章的内容比较简单，需要深刻理解的东西不是很多，大多是一些需要记忆的东西，即使你上课没有认真听讲，课后只要你跟着老师的课件好好看一下，该背的知识背一下，差不多就行了。可是当学到物质代谢及其调节——糖代谢的时候，按照那样的方法学习就不行了，这章节需要我们好好理解，用心去学习。我清楚地记得李老师在上这节课时我的状态，当他讲到无氧氧化即糖酵解的时候，我处于半模糊的状态;当他讲到有氧氧化时，我处于完全模糊的状态。至于后面讲关于关键酶的激活剂、抑制剂的时候，完全就是云里雾里，不知所以然了。李老师在上这章节课时曾说过，物质代谢这一章内容比较多，重点也在这里集结，糖代谢是学习物质代谢的基础，只要这一章搞懂了，后面脂质代谢、氨基酸代谢、核酸代谢以及非营养物质的代谢学起来就简单多了，当然，如果这一章没学习好，后面学习起来难度就会更大，于是我就开始了我的学习计划。第一次上自习时，我首先跟着老师的ppt讲所学的内容在书上勾

出来，将重点内容用红色的笔单独作上标记，然后就开始看书，理解所讲的内容，同时，在草稿本上画无氧氧化和有氧氧化的代谢图，一边画图，一边记忆，第一次认认真真的看完这三个小节花了整整三个小时，将糖酵解以及有氧氧化中三羧酸循环的过程有了一个整体的认识，基本上背着书能够将这几个过程说出来。

第二天，有同学问了我有关三羧酸循环的知识，感觉他所问的知识点非常熟悉，可是就是答不上来，只依稀记得起始是乙酰coa，中间有苹果酸，结尾有草酰乙酸，至于具体的过程就不清楚了。这天下午，我吃完晚饭就直接奔图书馆去了，虽然今天背着书不能完全背出来，但是看书的效率确实比昨天要高很多，看到譬如磷酸二羟丙酮、3-磷酸甘油醛和磷酸烯醇式丙酮酸等内容时感觉很熟悉，毕竟昨晚花了三个小时来看书。这次自习我没有带电脑，除了课本以外，我还带了闻名泸医的《邱师兄笔记》，在熟悉了课本的前提下，看《邱师兄笔记》完全是一种享受，邱师兄不愧是学霸，连糖代谢这么复杂的过程，在他总结的笔记中也显得如此简洁，他总结的非常精辟。

关于糖酵解，总共分为十一步，前面五步消耗能量，后面六步产生能量，其特点总结为了“1 1 2 2 3”，“1”指一次脱氢氧化：发生在3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸的反应中；“1”指1次加氢还原：发生在丙酮酸→乳酸的反应中；“2“指净生成2个atp：前五步消耗2个atp，后六步生成4个atp；“2”指2次底物水平磷酸化：发生在1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸的反应中；“3”指3个关键酶：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖中的己糖激酶，6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖中的磷酸果糖激酶-1，磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸中的丙酮酸激酶。

关于有氧氧化中的核心——krebs循环，邱师兄总结了几句口

诀：“草酰乙酰成柠檬，异柠檬又成α-酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中”。草酰乙酰成柠檬：草酰乙酸+乙酰coa→柠檬酸；异柠檬又成α-酮：异柠檬酸→α-酮戊二酸；琥酰琥酸延胡索：α-酮戊二酸→琥珀酰coa→琥珀酸→延胡索酸；苹果落在草丛中：延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸。如此复杂的反应，有了这个口诀之后，相信你终身也难忘了。

确实，自从那晚看完了《邱师兄笔记》后，我在糖代谢这章所遇 到的难题基本都有了很好的解答，同时后面在做题的过程中也在不断对知识点进行巩固。在这次解决生化学习中所遇到的难题的过程中，我感慨颇深：如今，我们已经是一名大学生，在学习中最重要的就是学习的主动性，老师上课的方式与大学以前所有老师上课的方式都不同，不再会有人来约束你，管束你，这就更要求作为大学生的我们要做学习的主人，要学会自己找资料、学习方法，学会自己去搞懂学习中不懂的难题，进而锻炼自己解决问题的能力。201310010712 202_ 李时兴 级临床七班篇四：高生化读书报告

蛋白质组学在植物学应用的研究进展

环境学院 生态学

霍庆霖 s20151314 摘要：蛋白质组学作为后基因时代功能基因组学研究的一个重要领域，有助于人们从分子水平阐述基因功能，揭示了解生命现象和本质。蛋白质组学分析是对蛋白质翻译和修饰水平等研究的一种补充，是全面了解基因组表达的一种必不可少的手段。蛋白质组学在各领域都有重要应用，本文主要针对不同植物在不种条件胁迫下蛋白质组学的应用进行综述，最后对蛋白质组学在植物学的发展趋势和应用前景作出展望。

关键词：蛋白质组学、植物、环境胁迫、研究进展 1 蛋白质组学介绍

蛋白质组概念是由澳大利亚学者marc wilkins和keith williams首次提出，并由wasinger等第一次在出版物中使用，它研究的核心内容是蛋白质的动态变化和动态行为，即通过分析某一生物体、组织或细胞内的蛋白质组成成分、表达水平、修饰状态和功能，了解蛋白质之间的相互作用及其联系，进而从整体水平上研究蛋白质的组成和调控规律[1]。

根据研究目的和手段的不同，蛋白质组学可以分为表达蛋白质组学、结构蛋白质组学和功能蛋白质组学。表达蛋白质组学用于细胞内蛋白样品表达的定量研究，在蛋白质组水平上研究蛋白质表达水平的变化等，是应用最为广泛的蛋白质组学的研究模式。以绘制出蛋白复合物的结构或存在于一个特殊的细胞器中的蛋白为研究目标的蛋白质组学称为“细胞图谱”或结构蛋白质组学，用于建立细胞内信号转导的网络图谱并解释某些特定蛋白的表达对细胞产生的特定作用。功能蛋白质组学以细胞内蛋白质的功能及其蛋白质之间的相互作用为研究目的，对选定的蛋白质组进行研究和描述，能够提供有关蛋白的糖基化、磷酸化，蛋白信号转导通路，疾病机制或蛋白-药物之间的相互作用的重要信息[2]。

蛋白质组学的主要相关技术有双向凝胶电泳、差异凝胶电泳、质谱分析等。其中双向电泳技术是蛋白质组学研究的核心技术之一；差异凝胶电泳技术能够进行大样本统计分析，且灵敏度高；质谱技术包括生物质谱、飞行时间质谱、电喷雾质谱等，通常与双向电泳等蛋白分离技术相联用，具有灵敏、准确、自动化程度高等特点，是蛋白鉴定的核心技术。除了上述几种主要的技术外，近年来蛋白 质芯片技术、酵母双杂交系统和生物信息学分析也应用于蛋白质组学。由于其操作简便，样品用量少并能对多个样品进行平行检测，蛋白质芯片技术与其他常规方法相比具有明显优势；酵母双杂交系统主要针对活细胞内蛋白质的研究，近年来已经发展到检测小分子-蛋白质、dna-蛋白质及rna-蛋白质之间的相互作用上；物信息学是蛋白质组学研究的核心技术之一，由于通过双向电泳，质谱或蛋白质芯片所获得的数据通常都是高通量且比较复杂，只有通过生物信息学分析才能对蛋白质的种类、结构和功能进行分析确定[2]。2 蛋白质组学在植物学研究中的应用 2.1 小麦在盐胁迫下蛋白组学研究

土壤盐碱化是严重影响世界各地作物生长和产量的重要因素之一，已成为世界性的非生物胁迫问题，小麦是盐敏感作物，高盐会使小麦生长缓慢、萎蔫、甚至死亡。guo [3]等以不同的盐胁迫梯度(0.5%、1.5% 和2.5%)对京-411(耐盐)和中国春(盐敏感)处理2d后，研究分析它们根部蛋白的差异表达情况，对表达差异在2倍以上的198个蛋白点进用maldi-tof-tofms进行鉴定，成功鉴定了144个蛋白，它们主要涉及碳代谢(31.9%)、毒素排解和防御作用(12.5%)、分子伴侣(5.6%)和信号转导。并且一些与耐盐性相关的蛋白如α-二磷酸核酮糖羧化亚基结合蛋白和β-鸟嘌呤核苷酸结合蛋白，在所有盐胁迫处理的京-411 中表达上调，而在中国春中表达下调。gao[4]等对郑麦9023进行不同梯度盐胁迫差异蛋白分析，他们的研究结果同guo的研究结果具有一定的相似性，响应盐胁迫相关的蛋白功能主要归为6 类：运输相关的蛋白质、解毒酶系、atp 合成酶、碳代谢、蛋白折叠和未知生物功能蛋白。

2.2 茶树在干旱胁迫下蛋白质组学研究 水是植物生长必不可少的环境因素，缺水条件下植物可能发生枯萎甚至死亡。植物在干旱条件下其形态指标、生长指标、生理生化指标都会发生不同程度的变化。近年来，关于植物干旱胁迫下的蛋白质变化已成为植物逆境研究领域中的热点。chen[5]等研究了茶树新鲜种子和经过12 h干燥处理的种子蛋白组的变化，谱图分析显示干燥后23个与抗性、代谢和氧化还原相关的蛋白得到上调。周林[6]等探究了干旱胁迫下外源aba对温室中培养的茶树叶片蛋白质组的影响，发现18个差异蛋白点，其中2个表达上调的蛋白与糖酵解和光反应体系ⅱ有关。同时

发现通过外源脱落酸对不同干旱时间刺激的茶树叶片进行处理，检测到21个差异蛋白点与干旱胁迫有关，结果表明茶树在干旱胁迫下，aba 在改善蛋白质运输、碳代谢和抗性蛋白的表达方面发挥着重要作用。

2.3 烟草在病虫害胁迫下蛋白质组学研究 3 应用前景及展望

蛋白质组学是一门在蛋白质水平上认识生命机理的学科，其学术理念和相关技术方法已被广泛应用于生命科学的各个领域，涉及多种重要的生物学现象。在农业方面，蛋白质组学的研究虽起步较晚，但其研究平台的建设和科研队伍的发展都非常迅速，在部分领域已取得较好的结果。蛋白质组学已成为植物生物学中破译基因功能和贡献育种的主要途径，通过蛋白组研究将有用基因转入特定受体中，能够改善后者抵抗不良环境的能力，提高作物的品质。建立作物蛋白质组数据库对研究其生长发育、防病虫害以及遗传育种都有重要意义。蛋白质组学在植物学研究的深入，有益于植物科学领域朝着一个现代的植物系统生物学发展。参考文献：

[1] 程晓梅, 黄建安, 刘仲华,等.茶树蛋白质组学研究进展[j].湖南农业科学.202_: 28-31.[2] 尹稳, 伏旭, 李平.蛋白质组学的应用研究进展[j].生物技术通报.202_(1): 32-38.two wheat varieties[j].journal of proteomics, 202_(75): 1867-1885.[4] gao l, yan x, li x, et al.proteome analysis of wheat leaf under salt stress by two – dimensional difference gel electrophoresis(2d-dige)[j].phytochemistry, 202_(72): 1180-1191.[5] chen q, yang l, ahmad p, et al.proteomic profiling and redox status alteration of recalcitrant tea(camellia sicensis)seed in response to desiccation [j].planta, 202_, 233(3): 583-592.[6] zhou l, xu h, mischke s, et al.exogenous abscisic acid significantly affects proteome in tea plant(camellia sinensis)exposed to drought stress[j].horticulture research, 202_, 1(29)：1-9.[7] 宋浩, 沙伟, 丁伟, 等.非标记定量蛋白质组学在烟草青枯菌致病性研究中的应用[j].分子植物育种, 202_, 8(3): 595-604.[8] 崔宏伟, 孙剑萍, 刘春燕, 等.烟草叶片接种野火病菌后蛋白质表达差异[j].植物保护, 202_, 38(6): 7-11.篇五：化学读书报告

化学读书报告-生物能学与生物氧化

丁文欣 14120813

一、概况 我们已经接触了很多化学反应，那么在生物体内，也进行着大量的化学反应，通过读这本书，我了解到了一个全新的生物化学世界。

1、自由能

通过自由能可以推导出自发反应的方向并指出一个化学反应过程中的能量的生成或消耗。因此自由能在生物化学系统中具有关键的热动力学功能。对于溶液中进行的反应，如果参加反应的物质浓度为1mol/l，温度为25℃，压力为一个大气压，则这种状态为标准状态，在该状态下的自由能称为标准自由能△ g0 =-rtlnkeq’。然而在生物体内却不可能达到标准状态。原因是生物中的化学反应中都伴随着质子，而1mol/l意味着ph=0，这是一个非生物体系的条件。因此为了描述生物化自由能的变化，引入了生物化学自由能△ g0’=-rtlnk’bio，其中k’bio 表示在ph值为8时的生化反应的平衡常数。

2、富能化合物

营养物质的化学能量通过一系列氧化还原反应得以释放和利用的整个过程称为生物氧化。当一个生化物质，如葡萄糖完全氧化为co2和h20时，△ g0’=-2880kj/mol。如此巨大的能量完全以热能的形式直接释放是有害的，它将导致生物大分子的变性，生物体解决这个问题的办法是利用一些化合物作为真和谐释放能量的暂时储存形式，这些化合物被称为富能化合物。其中，最主要的类型是atp。从adp和pi形成atp需吸收30。5kj/mol的能量。细胞或组织可以通过逆向过程利用其中的能量，富能化合物的水解和其他形式的裂解会放出能量。吸能反应和放能反应发生在合成和分解的代谢中，构成能量的偶联反应。这样的能量代谢的整个网络是基于atp的合成与分解，称为atp循环。

富能化合物不仅仅是atp，还有其他很多类型，其中主要分为三种：酸酐类、特殊酯类和磷酰胺酸衍生物。atp属于酸酐类。

富能化合物在生物系统中起到了一种能量通货的作用，大多数的耗能生化反应都要有富能化合物的参与，因此富能化合物是生化反应的基础。

3、电子传递

与一般的化学反应不同，生物化学的反应大多数是分步进行的，每一步都有特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。这种逐步反应的模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能源利用率。那么在分布进行的氧化还原反应中，电子的运输变得十分重要，因此生物产生了一种独特的电子传递机制。首先，电子传递的方向是由氧化还原电位决定的。所有氧化还原的发生依赖于氧化-还原对中氧化剂的电子亲和力，在氧化还原对中，一个具有较高电子亲和力的氧化剂的还原对被还原，另一个氧化还原对被氧化。氧化剂对电子的亲和力可以通过氧化还原电位来描述。在生物化学中，还可用还原力表示获得电子的能力，还原力可以与h2的氧化还原对或者氢电极的比较得到。一个氢电极由插入含有氢离子溶液的铂电极和溶液上方的氢气组成。规定室温为25℃、氢气的压力为一个大气压、溶液中的氢离子为1mol/l时，这个电极的电压为0伏特，这就是标准氢电极。然而，这个条件的ph=0，同样不适用于生化化学反应。因此在生物化学中，定义了一个不同的参考电位，称为生物化学标准氧化还原电位，以e0’表示。此时c（h+）=10-8mol/l，其他条件和标准氢电极的一样。e0’可以用 2.30rt下列公式表示：e0’=nf logk’,式中，r是气体常数，t是绝对温度（k），f是

法拉第常数，k’是ph值为8.0时反应的平衡常数。

对于氧化还原反应，其自由能变化与氧化还原电位的变化的关系可以用一下两个公式表示：△ g0’=-nfe0’ △ g0’=-nf△ e0’，这里e0’和△ e0’表示两个半反应结合后的氧化还原电位总的变化，n是一个半反应所产生的被另一个半反应所消耗的电子数。这些公式表示的氧化还原电位的变化与自由能的变化相等，这实际上是从不同的角度解释生物化学中氧化还原反应。一个氧化还原最终进行的方向取决于细胞内反应物和产物的浓度。要在细胞内实现电子传递，不光要就需要建立电子传递系统。以生物中的氧化为例，当代谢物被氧化时，nad+还原为nadh，这个过程需要从代谢物上以氢负离子和一个质子的形式移走两个氢原子，一个或两个都转移进辅酶。吸收的氢负离子和质子从脱氢酶上转移到其他的氧化还原反应辅酶上和一些特殊的化合物上，它们作为依次连续的电子载体组成电子载体链，电子通过这些电子载体链流向氧气。这样，由特殊的酶、辅酶和其他化合物组成了电子传递系统。在真核细胞中，电子传递系统位于线粒体内膜。原核生物有着由相同电子载体组成和相似的电子传递系统。

在电子传递系统中，非常重要的是电子传递载体。线粒体ets由五类电子载体组成。烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、黄素蛋白类、辅酶q（泛醌）、细胞色素类、铁硫蛋白类。通过其辅基的可逆氧化还原传递电子.它们在膜表面形成四个复合体。nadh依次经过复合物ⅰ、辅酶q、复合体ⅲ、细胞色素c、复合体ⅳ最终把电子传递给氧气，并将质子排到线粒体膜间隙最终经线粒体atp合酶生成2.5个atp.fadh2经复合体ⅱ、辅酶q、复合体ⅲ、细胞色素c、复合体ⅳ最终把电子传递给氧气，并将质子排到线粒体膜间隙最终经线粒体atp合酶生成1.5个atp.由于前者的生成atp量大于后者，所以前者称为主电子传递链，后者称为次电子传递链。

4、呼吸作用的控制机理

在大多数生理作用条件下，atp的合成石紧密地与呼吸作用和ets的运转偶联的，atp的合成绝对依赖电子流动。除非adp被磷酸化成atp，否则电子不会正常流过ets，这种呼吸作用调节现象被称为呼吸控制，他基本上取决于细胞内adp的水平。活跃的、消耗能量的细胞利用atp，积累adp。高浓度的adp刺激 呼吸并增强ets的活性；相反的，在静止的、有良好营养的细胞积累atp，adp的缺少限制了呼吸作用并降低了ets的活性。

呼吸作用控制是代谢中一个主要的控制机理，它表现了在细胞内atp的需求和食物通过est被氧化速率的联系。

二、心得体会

通过自学生物化学中的“生物能学与生物氧化”这一章，我了解到了生物中存在的诸多化学反应，同时也明白了生物化学与普通化学之间的区别，更重要的是我通过这次的读书报告，提高了对未知事物的自学能力，这是一件使我终生受用的能力。

三、上课建议

包括我在内的很多同学在中学都没有学习过原子结构的任何知识，我希望老师能在用量子理论解释原子结构之前先简单讲一下原子结构，将能层、能级、构造原理这些基本概念告诉我们，再开始新的内容。

第三篇：生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学

江西农业大学生物化学与分子生物学专业于202_年获得硕士学位授予权，202_年开始招收硕士研究生，是江西农业大学的重点建设和优势学科之一。

硕士点有导师11人，其中博士生导师2人，教授7人，具有博士学位的9人，是一支以博士、硕士学历教师为主要骨干，职称和年龄结构合理的师资队伍。学科以科技部、农业部、江西省动物生物技术重点实验室和生物化学与分子生物学实验室为依托，拥有较为先进和完备的现代仪器设备，承担了一批国家级重点项目和省级重点科研项目，研究经费达1000余万元，主要以生物大分子如DNA、RNA、蛋白质（酶）、抗体、新活性物质为对象，进行结构与功能、代谢、生物信息的研究方向。培养熟练掌握生物化学与分子生物学，以及生物学相关学科的基本理论和基础知识，受到相关专业技能的训练，具备进一步攻读博士研究生的良好潜质，同时具备较扎实理论知识、实践技能和创新意识的高级专业人才。8年来共培养6届毕业生88人，发表论文共160篇。其中SCI、EI、ISTP收录14篇。在植物生物化学、动物生物化学、动物功能基因组学、生殖生物化学、植物资源利用等研究方向形成了自身的优势与特色。

第四篇：生物化学小结与思考题：

第一章

蛋白质化学小结

1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白

2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）

4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应

5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定

6蛋白质的空间结构：二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键

7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 8蛋白质的分类：按外形及组成分类

思考题：

第一次课

1）蛋白质、氨基酸的定义。2）蛋白质有哪些生物学功能？

3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。4）写出人体所需的八种必需氨基酸。第二次课

1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？ 2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 3）何谓生物活性肽？举例说明。

4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。第三次课

1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。第四次课

1）蛋白质有哪些重要的化学反应？

第二章

核酸化学小结

1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史

2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）

3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键

4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能

5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交 思考题：

第一次课

1）什么是分子生物学的中心法则？

2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。第二次课

1）说明DNA的双螺旋结构特征。

2）什么是碱基互补原则？ 3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？ 第三次课

1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？

3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？ 4）说明核酸变性与降解的区别。

第三章 脂类与生物膜小结

1、脂类是构成细胞表面的重要组分；

2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；

3、细胞中的膜系统通称生物膜；

4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；

5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。

思考题：

1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？ 2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？

3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？

第四章 酶小结

一、酶

1.酶的概念

2.酶催化作用的特点 ① 共性

② 特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性

二、酶的化学本质及结构功能特点 I.酶：

单纯酶

结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 II.酶的辅因子  维生素和辅酶

 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。

 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。

 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。

III.酶结构与功能特点

(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团

(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶

三、酶的分类及命名

四、酶作用的机制

1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说

E + S ==== E-S  P + E 3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说 4.使酶具有高效催化的因素

 临近定向效应  “张力”和“形变”  酸碱催化  共价催化

五、酶促反应的速度及其影响因素 1.底物浓度对酶促反应速度的影响  米氏方程

V= Vmax [S]Km + [S]

 米氏常数Km的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。米氏常数的单位为mol/L。

 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

2.抑制剂对酶反应的影响

 抑制作用的类型：  不可逆抑制作用  可逆抑制作用 a.竞争性抑制 b.非竞争性抑制 c.反竞争性抑制

3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力

4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。5.温度对酶反应的影响:最适温度 6.pH对酶反应的影响：最适pH 7.酶的别构（变构）效应

 别构酶的特点：  一般是寡聚酶  具有别构效应

 反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线 8.固定化酶

六、酶的分离纯化与酶活力测定 1.酶的分离纯化

① 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性 ② 基本操作程序： a.选材 b.抽提 c.分离 d.纯化

③ 酶的制剂形式与保存 2.酶活力的测定 I.概念

 酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

II.酶活力测定就是测定一定量的酶，在单位时间内产物(P)的生成（增加）量或底物（S）的消耗（减少）量。即测定时确定三种量：①加入一定量的酶；②一定时间间隔；③物质的增减量。

III.测定酶活力常有以下几种方法  初速度法 平均速度法  动态连续测定法  快速反应追踪法

 测酶活所用的反应条件应该是最适条件  酶活力测定方法：  反应计时

 反应量的测定：根据被测定物质的物理化学性质通过定量

分析法测定。常用的方法有：光谱分析法、化学法和放射性化学法。

3.酶活力的表示方法及计算

 酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。

a.国际单位： “U” 和 “Kat” b.习惯单位

 比活力：酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白）。

 回收率=某纯化操作后的总活力/某纯化操作前的总活力

思考题：

1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最主要特点是什么？

2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各部分的作用。

3、酶的化学本质是什么？如何证明？

4、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。

5、什么是酶的活性部位与别构部位？二者有何区别？

6、什么是酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？

7、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶的专一性

8、说明酶催化作用的本质。

9、说明米氏方程及Km值的意义。

10、何谓竞争性和非竞争性抑制作用。

11、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。

12、什么是酶活力、比活力？测定酶活力时应注意什么？

13、酶的国际单位有几种表示方法？

14、什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实际生产中的应用。

15、什么是别构酶？它的动力学方程的特点如何？

第五章

生物氧化小结

1、生物氧化的概念与作用

2、NADH，FADH2的彻底氧化

3、呼吸链（电子传递链）

组成与存在位点，作用机制，抑制剂

4、磷酸化

底物水平磷酸化，氧化磷酸化，ATP产生底数量与位置，解偶联剂

思考题：

1、说明生物体内H2O、CO2、ATP都的怎样生成?

2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、电子传递抑制剂。

3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？

4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类物质是如何行使传递H+和电子功能的？

5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？

6、解释：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化、磷氧比、电子传递抑制剂。

第六章

糖代谢小结

1、糖类的概念

2、淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）

α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶 3.葡萄糖酵解及厌氧发酵

EMP、乳酸发酵、酒精发酵 4.葡萄糖的有氧代谢

丙酮酸脱羧、TCA 5.戊糖途径（G-1-P脱氢，NADPH）6.糖异生 思考题：

1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？以哪条为供能代谢主流途径？

2、什么是糖酵解？了解熟悉酵解过程的各步酶促反应。

3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何区别？

4、说明三羧酸循环的生理意义。

5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产生多少molATP？

6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理意义如何？

7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？

8、说明蔗糖、淀粉合成的主要途径和原料。

第七章

脂类代谢小结

1、脂类概述： 脂肪与类脂，脂肪酸（饱和，不饱和，必需）

2、脂肪的分解：

脂肪酸的β －氧化，酮体

3、脂肪的合成

思考题：

1、脂肪是如何分解和合成的？

2、脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？

3、简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进行？直接产物是什么？主要真对何种脂肪酸？

4、脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？

5、什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净生成多少mol ATP？

6、合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？

第八章

蛋白质降解及氨基酸代谢

思考题：

1、胃肠道中蛋白质是如何降解的?

2、何谓氨基酸代谢库？

3、氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？

4、在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？

第九章 蛋白质的生物合成

思考题：

1、蛋白质生物合成体系包括哪些物质？

2、说明主要RNA在蛋白质合成中的作用？

3、解释：翻译、三联密码、反密码子。

4、遗传密码有何特点？

5、蛋白质生物合成包括哪几个阶段？

6、翻译后的加工方式有哪些？

第十章 物质代谢的联系与调节

思考题：

1、哪些化合物是联系糖、脂类、蛋白质和核酸代谢的重要物质？为什么？

2、物质代谢的调节存在几个水平？以哪个水平为基础？其根本的作用点在哪里？

3、什么是共价修饰调节？

第五篇：《生物化学与分子生物学》教学大纲

分子生物学（Molecular Biology）

（50学时）

一、前言

本课程面向生物技术专业和生物科学专业，学时50，学分3，属于专业必修课，先修课程为生物化学。

二、课程的性质、地位和任务：

本课程首先介绍分子生物学的含义,它在生命科学中的位置、发展现状及展望以及基因组织包括DNA结构、复制、突变、修复和重组。同时兼顾学科发展动向,着重涉及当今分子生物学应用技术即分子克隆工具酶、电泳技术、载体、DNA及RNA制备、构建DNA文库、遗传转化、基因表达、PCR、RFLP、RAPD,还介绍了蛋白质合成及分析。旨在使研究生了解现代分子生物学理论的新进展并为相关学科从分子水平上阐明问题提供知识和技术。

三、教学基本要求和方法：

通过对本课程的学习，要求学生掌握基因概念在分子水平上的发展与演变、基因的分子结构和特点、基因的复制、基因表达（在转录、翻译水平）的基本原理、基因表达调控的基本模式、基因发生突变与交换及DNA遗传多型性检测的分子生物学原理。

四、授课教材及主要参考书目 教材：

P.C.Turner,A.G.McLennan,A.D.Bates&M.R.H.White 1999 分子生物学（Molecular Biology）科学出版社

参考书目：

黄翠芬 1987 遗传工程理论和方法 科学出版社 盛祖嘉等 1988 分子遗传学 复旦大学出版社 齐义鹏 1989 基因工程原理和方法 武汉大学出版社 吴乃虎 1991 基因工程原理 高等教育出版社 1998 基因工程原理(第二版)科学出版社 金冬雁 黎孟枫等译 1992 分子克隆实验指南 科学出版社 谢友菊 1992 遗传工程概论 北京农业大学出版社 阎隆飞、张玉麟 1993 分子生物学 北京农业大学出版社 阎隆飞、张玉麟 1997 分子生物学(第二版)北京农业大学出版社 徐洵、刘震乾 1993 DNA重组技术 科学出版社 卢圣栋 1993 现代分子生物学实验技术 高等教育出版社 李德葆 徐平1994 重组DNA原理和方法 淅江科学技术出版社 孙志贤 1995 现代生物化学理论与研究技术 军事医学科学出版社 林万明等 1995 PCR技术操作和应用指南 人民军医出版社 金冬雁 1996 英汉分子生物学与生物工程词汇 科学出版社 1998 基因及其操作原理 武汉大学出版社 金冬雁等 1996 核酸和蛋白的化学合成与序列分析 科学出版社 夏其昌 1997 蛋白质化学研究技术与进展 科学出版社 科学出版社名词室 1997 英汉生物学词汇（第二版）科学出版社 朱玉贤等 1997 现代分子生物学 高等教育出版社 瞿礼嘉等 1998 现代生物技术导论 高等教育出版社 Robert.F.Weaver 202_ 分子生物学(in English)科学出版社 Sambrook J.等 1982 Molecular Cloning;A Laboratiry Manual 1989(2nd edition)Cold Spring Harbor Laboratory Press Turner等 1999 分子生物学(in English)科学出版社

五、教学内容及学时分配： 第一章 细胞与大分子（2学时）

1、目的要求：掌握细胞和大分子的分类及用以分析的一些方法。

2、要点： 第一节 细胞分类

1.真细菌 2.古细菌 3.真核生物 4.分化 第二节 亚细胞器

1.细胞核 2.线粒体与叶绿体 3.内质网 4.微体 5.细胞器的分离 第三节 生物大分子

1.蛋白质和核酸 2.多糖 3.脂类 4.复杂大分子 第四节 大分子的组装

1.蛋白质复合体 2.核蛋白 3.膜

4.非共价相互作用

第二章 原核与真核生物的染色体结构（2学时）

1、目的要求：掌握DNA如何整合进原核和真核生物复杂的基因组中。

2、要点

第一节 原核生物的染色体结构

1.大肠杆菌染色体 2.DNA结构域 3.基因组超螺旋 4.DNA结合蛋白 第二节 染色质结构

1.染色质 2.组蛋白 3.核小体 4.H1的功能 5.连接DNA 6.30nm纤丝 7.高级结构

第三节 真核生物的染色体结构

1.有丝分裂染色体 2.着丝粒 3.端粒 4.间期染色体 5.异染色质 6.常染色质 7.DNaseⅠ超敏性 8.CpG甲基化 9.组蛋白变异体和修饰 第四节 基因组复杂度

1.非编码DNA 2.复性动力学 3.单一序列DNA 4.串联基因簇 5.分散重复DNA 6.卫星DNA 7.遗传多态性 第五节 遗传信息流

1.中心法则 2.原核基因表达 3.真核基因表达

第三章 DNA复制（4学时）

1、目的要求：重点掌握DNA复制的过程，DNA复制在原核生物与真核生物中的区别。

2、要点：

第一节 DNA复制概述

1.半保留机制

2.复制子、复制起点与终点 3.半不连续复制 4.RNA引导 第二节 细菌的DNA复制

1.实验系统 2.起始 3.解旋 4.延伸 5.终止与分离 第三节 细胞周期

1.细胞周期 2.细胞周期4个时期 3.检验点及其调控

4.细胞周期蛋白和依赖于细胞周期蛋白的激酶 5.E2F和RB的调控

6.细胞周期的激活、抑制与癌症 第四节 真核生物的DNA复制

1.实验系统 2.起始点与起始 3.复制叉 4.核基质 5.端粒的复制

第四章 DNA损伤、修复与重组（4学时）

1、目的要求：了解导致DNA损伤的因素，掌握基因诱变、DNA重组和DNA修复的概念和方法。

2、要点： 第一节 诱变

1.突变 2.复制忠实性 3.物理诱变剂 4.化学诱变剂 5.直接诱变 6.间接诱变 第二节 DNA损伤

1.DNA损伤 2.氧化性损伤 3.烷基化 4.聚化加合物 第三节 DNA修复

1.光复活 2.烷基转移酶 3.切除修复 4.错配修复 5.遗传性的修复缺陷 第四节 重组

1.同源重组 2.位点特异性重组 3.转座作用

第五章 基因操作（4学时）

1、目的要求：掌握现有的对DNA进行操作的技术，学习用简单的DNA克隆策略图说明问题。

2、要点：

第一节 DNA克隆概述

1.DNA克隆 2.宿主和载体 3.亚克隆 4.DNA文库 5.筛选文库 6.克隆分析 第二节 质粒DNA的制备

1.载体质粒 2.质粒的小量制备 3.碱裂解 4.酚抽提 5.乙醇沉淀 6.氯化铯梯度 第三节 限制酶与电泳

1.限制性内切核酸酶 2.识别序列 3.黏末端 4.限制性酶解 5.琼脂糖凝胶电泳 6.DNA片段的分离

第四节 连接、转化与重组体分析

1.DNA连接 2.重组DNA分子 3.碱性磷酸酶 4.转化 5.筛选 6.转化率 7.筛选转化子 8.转化子的增殖与保存 9.凝胶分析 10.插入片段定向

第六章 克隆载体（4学时）

1、目的要求：了解常用的适合于各种用途的克隆载体。

2、要点：

第一节 质粒载体的设计

1.连接产物 2.双抗生素抗性 3.蓝—白颜色筛选 4.多克隆位点 5.已克隆插入片段的转录 6.表达载体 第二节 噬菌体载体

1.λ噬菌体 2.λ置换型载体 3.包装与侵染 4.噬菌斑的形成 5.λ溶原体 6.M13噬菌体载体 7.克隆到M13 8.质粒—M13杂合载体 第三节 黏粒、YAC与BAC 1.大片段DNA的克隆 2.黏粒载体 3.YAC载体

4.用酿酒酵母的筛选 5.BAC载体 第四节 真核生物载体

1.克隆到真核生物 2.转染真核细胞 3.穿梭载体 4.酵母附加型质粒 5.根癌农杆菌Ti质粒 6.杆状病毒 7.哺乳动物病毒载体 8.直接基因转移

第七章 基因文库与筛选（4学时）

1、目的要求：介绍用DNA文库来分离筛选新的基因序列的过程与方法。

2、要点：

第一节 基因组文库

1.具代表性的基因文库 2.文库大小 3.基因组DNA 4.载体 第二节 cDNA文库

1.mRNA分离、纯化与分级分离 2.cDNA的合成 3.cDNA末端的处理 4.与载体的连接 第三节 筛选流程

1.筛选 2.菌落及噬菌斑杂交 3.表达筛选 4.杂交扣留与释放 5.染色体步移

第八章 克隆DNA的分析与应用（2学时）

1、目的要求：了解涉及DNA测序和克隆序列分析方面的一些更加复杂和详细的方法，熟练掌握PCR技术的原理和过程。

2、要点：

第一节 克隆的鉴定

1.鉴定 2.限制图谱 3.部分酶解 4.核酸标记 5.DNA和RNA杂交 第二节 核酸测序

1.DNA测序 2.RNA测序 3.序列数据库 4.序列分析 5.基因组测序计划 第三节 聚合酶链式反应

1.PCR 2.PCR循环 3.模板 4.引物 5.酶

6.PCR的条件优化 7.PCR派生技术 第四节 克隆基因的组构

1.组构

2.在基因组DNA上定位cDNA 3.S1核酸酶作图 4.引物延伸 5.凝胶阻滞 6.DNaseⅠ足迹法 7.报道基因 第五节 克隆基因的诱变

1.缺失突变 2.定点诱变 3.PCR诱变 第六节 克隆技术的应用

1.应用 2.重组蛋白 3.遗传修饰生物体 4.DNA指纹分析 5.医学诊断 6.基因治疗

第九章

原核生物的转录（3学时）

1、目的要求：熟练掌握原核生物基因转录的原理、过程。

2、要点：

第一节 转录的基本原则

1.转录概述 2.起始 3.延伸 4.终止

第二节 大肠杆菌RNA聚合酶

1.大肠杆菌RNA聚合酶 2.α亚基 3.β亚基 4.β’亚基 5.σ因子 第三节 大肠杆菌σ70启动子

1.启动子序列 2.启动子大小 3.-10序列 4.-35序列 5.转录起始点 6.启动子效率

第四节 转录的起始、延伸与终止

1.启动子结合 2.DNA解旋 3.RNA链起始点 4.RNA链延伸 5.RNA链终止 6.依赖ρ的转录终止

第十章

原核生物的转录调控（3学时）

1、目的要求：熟练掌握一些被细菌用来调控特定基因表达的精细机制。

2、要点：

第一节 乳糖操纵子

1.操纵子 2.乳糖操纵子 3.乳糖阻抑物 4.诱导 5.cAMP受体蛋白 第二节 色氨酸操纵子

1.色氨酸操纵子 2.色氨酸阻抑物 3.弱化子 4.前导RNA结构 5.前导肽 6.弱化作用 7.弱化的重要性

第三节 不同σ因子对转录的调节

1.σ因子 2.启动子识别 3.热休克

4.枯草杆菌的孢子形成 5.噬菌体σ因子

第十一章

真核生物的转录（2学时）

1、目的要求：熟练掌握真核生物基因转录的基本原理和过程。

2、要点：

第一节 三种RNA聚合酶：性质与功能

1.真核生物RNA聚合酶 2.RNA聚合酶亚基 3.真核生物RNA聚合酶的活性 4.RNA聚合酶Ⅱ的CTD 第二节 RNA聚合酶Ⅰ基因：核糖体重复

1.核糖体RNA基因 2.核仁的作用 3.RNA聚合酶Ⅰ启动子 4.上游结合因子 5.选择因子1 6.TBP与TAF1 7.其他rRNA基因

第三节 RNA聚合酶Ⅲ基因：5S基因与tRNA基因的转录

1.RNA聚合酶Ⅲ 2.tRNA基因 3.5S rRNA基因

4.可变的RNA聚合酶Ⅲ启动子 5.RNA聚合酶Ⅲ的终止

第四节 RNA聚合酶Ⅱ基因：启动子与增强子

1.RNA聚合酶Ⅱ 2.启动子 3.上游调控元件 4.增强子

第五节 通用转录因子与RNA聚合酶Ⅱ的起始

1.RNA聚合酶Ⅱ的基本转录因子 2.TFⅡD 3.TBP 4.TFⅡA 5.TFⅡB与RNA酶的结合 6.RNA聚合酶进入之后的结合因子 7.TFⅡH作用下的CTD磷酸化 8.起始转录复合体

第十二章

真核生物的转录调控（2学时）

1、目的要求：掌握一些重要的真核细胞基因的转录调控的例子。

2、要点：

第一节 真核生物的转录因子

1.转录因子结构域结构 2.DNA结合结构域 3.二聚体结构域 4.转录激活结构域 5.阻抑物结构域 6.转录调控的对象 第二节 转录调控举例

1.组成性转录：SP1 2.激素调控：类固醇激素受体 3.磷酸化调控：STAT蛋白 4.转录延伸：HIV Tat 5.细胞决定：myoD 6.胚胎发育：同源域蛋白

第十三章 RNA加工与核糖核蛋白复合体（4学时）

1、目的要求：熟练掌握从新生RNA到成熟RNA分子的加工过程。

2、要点：

第一节 rRNA加工与核糖体

1.RNA的加工类型 2.原核生物的rRNA加工 3.真核生物的rRNA加工 4.核糖核蛋白复合体及其研究 5.原核生物的核糖体 6.真核生物的核糖体

第二节 tRNA的加工、RNA酶P和核酶

1.原核生物的tRNA加工 2.真核生物的tRNA加工 3.核糖核酸酶P 4.核酶

第三节 mRNA加工、hnRNP和snRNP 1.mRNA的加工 2.hnRNP 3.snRNP颗粒 4.5’端加帽 5.3’端剪切及加尾 6.剪接

7.前mRNA的甲基化 第四节 可变mRNA加工

1.可变加工 2.可变poly(A)位点 3.可变剪接 4.RNA编辑

第十四章

遗传密码与tRNA（2学时）

1、目的要求：掌握遗传密码的特点以及tRNA在翻译过程中的作用。

2、要点： 第一节 遗传密码

1.特性 2.破译 3.特征 4.突变的效应 5.通用性 6.可读框 7.重叠基因

第二节 tRNA的结构与功能

1.tRNA的一级结构 2.tRNA的二级结构 3.tRNA的三级结构 4.tRNA功能 5.tRNA的氨酰化 6.氨酰tRNA合成酶 7.校正

第十五章

蛋白质合成（4学时）

1、目的要求：熟练掌握RNA通过遗传密码翻译成成熟蛋白质序列的过程。

2、要点：

第一节 蛋白质合成概述

1.密码子与反密码子的相互作用 2.摆动现象 3.核糖体结合位点 4.多聚核糖体 5.起始tRNA 第二节 蛋白质合成机制 1.基本过程 2.起始 3.延伸 4.终止

第三节 真核生物蛋白质合成的起始

1.基本过程 2.扫描 3.起始 4.延伸 5.终止

第四节 翻译调控与翻译后加工

1.翻译调控 2.多蛋白 3.蛋白质定位 4.蛋白质修饰 5.蛋白质降解

第十六章

噬菌体与真核生物病毒（2学时）

1、目的要求：掌握重要的原核生物和真核生物病毒，了解它们对我们理解分子信息处理所作的贡献。

2、要点： 第一节 病毒简介

1.病毒 2.病毒基因组 3.复制策略 4.病毒毒性 第二节 噬菌体

1.一般特性

2.裂解性与溶源性侵染 3.噬菌体M13 4.λ噬菌体 5.转座噬菌体 第三节 DNA病毒

1.DNA病毒基因组：复制与转录 2.较小DNA病毒 3.较大DNA病毒 4.单纯疱疹病毒-1 第四节 RNA病毒

1.RNA病毒基因组的一般特性 2.病毒的反转录 3.反转录病毒 4.致癌性反转录病毒

5.反转录病毒基因组结构及其表达 6.反转录病毒的突变率

第十七章

肿瘤病毒与癌基因（2学时）

1、目的要求：从病毒的研究的进展以及分子生物学其他领域的知识累积了解癌症的发生机制。

2、要点：

第一节 肿瘤病毒中的癌基因

1.癌症 2.癌基因

3.致癌性反转录病毒 4.癌基因的分离 第二节 癌基因的分类

1.癌基因与生长因子 2.核癌基因 3.癌基因间的协同作用 第三节 肿瘤抑制基因

1.概述

2.肿瘤抑制基因存在的证据 3.RB1基因 4.P53基因 第四节 凋亡

1.凋亡

2.损伤或危险性细胞的清除 3.凋亡过程中细胞变化 4.线虫中的凋亡作用 5.哺乳动物中的凋亡 6.凋亡在疾病和癌症中的作用福建农林大学生物科学专业

本科生《生物化学与分子生物学实验》教学大纲

80学时 3学分

一、课程的性质和任务

分子生物学和生物工程学是两门新兴的学科，无论对基础理论研究，还是生产实践都将产生巨大的影响。生物化学与分子生物学是这两门学科的重要基础，是一门实践性很强的实验课程。掌握和应用生物化学与分子生物学实验技能，是学好这一课程的必要条件。

生物化学与分子生物学实验技术不仅是生物化学教学重要的组成部分，而且在培养学生分析和解决问题的能力，严谨的科学态度和独立工作的能力方面，有着不可替代的作用。

针对学生的培养方向，本课程以培养学生掌握生物技术与分子生物学研究的基础实验技能为主要目标，力图最大限度地利用我校现有的实验条件，使学生通过本课程的学习和实践，接触和掌握从事生物技术研究所必要的实验手段。通过有限的实验室实践，涵盖生物化学与分子生物学各个方面的实验内容，以点带面，突出重点，促进学生对生物化学与分子生物学课程学习内容的理解和掌握。

二、课程教学的基本要求

本课程的内容以蛋白质（含酶）、核酸及脂类的提取、分离、纯化及鉴定为重点，兼及这些内容的定性和基团鉴定，以及糖类．维生素的实验。本课程的实验安排考虑到与化学基础和后继的专业实验的衔接，尽量避免重复。在实验项目安排方面，主要涉及提取、透析、冻干、层析、电泳、分光、离心、浓缩、PCR、分子杂交和基因表达等基础实验技能的训练。在时间安排上，针对本科生的学习特点，尽量安排每一个实验可以在２－３小时内完成，在课程结束前，适当安排少量综合实验，以培养学生应用实验手段的综合能力。

本课程教学总时数为8０学时，实验技术原理采取以学生自习为主，课堂进行提要式的提示讲解和必要的答疑的方式，使学生掌握实验方法的基本原理和应用范围。本课程强调实验技能训练的重要性，主要课时安排学生实验，以便尽量提高学时利用率。为了节省基础设施投资，提高仪器利用率，本课程采取开放式集中实验的方式，要求学生在实施实验之前，必须做好预习准备，拟好实验方案，经任课教师认可后，方可进入实验室做实验。课堂讲授与实验课的比例为１：10。

我们在课程成绩评定上，不以一次考试定音的传统考试方式，而强调平时和考试并重，基础理论和实验技能相结合的综合评定方式（理论３０％，实验技能考试３０％，平时观察和记录４０％）。

三、课程教学大纲及学时分配 1 绪论（3学时）常用生物化学实验技术及原理（自学）2.1 样品处理 2.1.1 透析

2.1.2 薄膜浓缩与冷冻干燥 2.2 层析技术 2.3 电泳技术 2.4 光谱技术 2.5 离心技术 2.6 PCR技术 3 学生实验

3.1 氨基酸的分离鉴定───纸层析法（3学时）

了解层析技术的一般原理、分类及应用范围，重点掌握纸层层析法的原理及操作技术，用以分离游离氨基酸组分。3.2 多糖的薄层层析分离（5学时）

了解薄层层析的一般原理，掌握多糖的水解方法和硅胶G薄层层析的基本技术及其在可溶性糖分离鉴定中的应用。

3.3 琼脂糖凝胶柱层析测定蛋白质分子量及分子量分布（8学时）

通过采用琼脂糖凝胶柱层析测定蛋白质分子量及分子量分布，学习和掌握凝胶柱层析法的工作原理和基本操作技术。

3.4 大蒜细胞ＳＯＤ的提取与分离（6学时）

通过大蒜细胞SOD的提取与分离，学习和掌握蛋白质和酶的提取与分离的基本原理和操作方法。

3.5 ＳＤＳ－ＰＡＧＥ测定蛋白质的相对分子量（8学时）

通过利用SDS-PAGE测定蛋白质分子量实验，掌握垂直板型聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和操作方法，以及SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理和方法。3.6 酵母ＲＮＡ的提取与分离（8学时）

通过采用苯酚溶液提取法提取酵母RNA，采用地衣酚显色法测定RNA含量，学习和掌握RNA的分离与测定的基本原理和技术。3.7 植物ＤＮＡ的提取与测定（8学时）

通过采用SDS提取法提取花椰菜DNA，采用二苯胺显色法测定DNA含量，采用琼 脂糖凝胶电泳鉴定DNA，学习和掌握RNA的分离与测定的基本原理和技术。3.8 大肠杆菌感受态细胞的制备和转化（3学时）

通过本实验，掌握大肠杆菌感受态细胞的制备及转化方法和技术。3.9 质粒DNA的提取及酶切（8学时）

通过本实验学习和掌握碱裂解法提取质粒。3.10

DNA重组（2学时）

通过本实验学会重组DNA连接以及鉴定重组子的方法。3.11

DNA序列测定——银染色法（8学时）

通过本实验，掌握银染测序法。3.12 PCR基因扩增（6学时）

通过本实验学习PCR反应的基本原理与实验技术。4 实验技能考试（2学时）和实验基础理论考试（2学时）

四、参考文献

１

张立名，王贤舜： 现代生物化学分析原理，中国科学技术大学出版社，１９９１年４月第一版。

２

王重庆等： 高级生物化学实验教程，北京大学出版社，１９９４年６月第一版。３

张龙翔等：生化实验方法和技术（第二版），高等教育出版社，１９９７年７月第二版。

４

赵亚华：生物化学实验技术教程，华南理工大学出版社，２０００年８月第一版。５

欧阳平凯：生物分离原理及技术，化学工业出版社，１９９９年２月第一版。６ 魏群：分子生物学实验指导，高等教育出版社，１９９９年１２月第一版。７ 杨安钢等：生物化学与分子生物学实验技术，高等教育出版社，２００１年２月第一版。

８ 郭勇：现代生化技术，华南理工大学出版社，１９９６年８月第一版。